Dans leur publication parue dans le dernier numéro de Science, H. Sparrer et ses collègues rappellent que l'hypothèse du prion –comme agent infectieux- "n'a jamais été démontrée in vitro en créant de nouveaux matériels infectieux à partir de protéine pure". C'est maintenant chose faite.

Les prions existent chez la levure. Dans le cas d'un phénotype nommé [PSI+] la protéine prion est un facteur de terminaison de la transcription nommé Sup35p. Dans certains cas, des modifications de Sup35p (prion) conduisent à la formation d'agrégats "auto-réplicatifs" de Sup35p.

L'idée des chercheurs était d'inoculer le prion Sup35p à des levures saines. Dans leurs expériences, les auteurs ont exprimé le prion de levure Sup35p dans des bactéries puis l'on purifié. Le prion Sup35p purifié a alors été introduit (en faible quantité) dans le cytoplasme des levures saines.

Cette inoculation du prion Sup35p a conduit à l'apparition du caractère [PSI+], avec comme résultat l'autopropagation d'agrégats de Sup35. Ce caractère a été transmis aux cellules filles.

"Nos résultats fournissent une preuve directe de l'hypothèse du prion : c'est à dire qu'une protéine, en vertu de sa capacité à se propager dans une conformation altérée, peut agir comme un agent infectieux", indiquent les chercheurs.

Il semblerait donc que la piste d'un agent infectieux conventionnel (avec un génome) dans les maladies à prions soit à écarter.

Source : Science 2000:289:595-599