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Alzheimer : deux résultats fondamentaux marquants

Des recherches viennent de montrer que des traitements susceptibles d’empêcher la formation du peptide β-amyloïde pourraient également avoir pour effet secondaire d’empêcher la formation des gaines de myéline. De plus, il semble que le peptide β-amyloïde présente des propriétés proches de celles du prion.

Ces résultats sont ceux de deux articles publiés ces derniers jours dans la revue Science. Willem et collaborateurs ont travaillé sur la β-secrétase, enzyme qui catalyse la formation du peptide β-amyloïde et qui constitue une cible de choix dans la recherche de traitements contre la maladie d’Alzheimer. Cependant, Willem et collaborateurs montrent que la β-secrétase est impliqué dans la formation des gaines de myéline. Plus précisément, la β-secrétase agit sur la neuréguline, protéine qui intervient sans le processus de myélination. En résumé, ces auteurs mettent en garde contre l’inhibition de la β-sécrétase qui pourrait s’accompagner par une perturbation de la formation des gaines de myéline autour des axones.

Dans un second article, Meyer-Luehmann et collaborateurs ont étudié les propriétés d’extraits de β-amyloïde issus de patients atteints de maladie d’Alzheimer. L’injection de ces extraits à des souris qui expriment la forme humaine du précurseur du peptide β-amyloïde a entrainé la formation de lésions cellulaires composées de dépôts d’amyloïde, expliquent les chercheurs. De plus, des variants de β-amyloïde paraissent entrainer des réponses différentes. Ainsi, ce mode d’induction des lésions montre que le peptide β-amyloïde présente des propriétés proches de celles observées chez le prion, sans qu’un caractère infectieux intrinsèque ne soit démontré pour le peptide β-amyloïde.

Source : www.sciencexpress.org / 21 September 2006 / Page 1 / 10.1126/science.1132341, Science 2006 ;313 :1781-1784.

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