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Tremblante

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L'hypothèse de l'origine alimentaire des cas d'Encéphalopathie spongiforme bovine est confortée.

NOTRE ALIMENTATION, le 01 janvier 2000 : 49 cas d'Encéphalopathie spongiforme bovine (ESB) ont été diagnostiqués, en France, entre 1991 et 1998, par le " Réseau d'épidémiosurveillance " de la maladie (56 le sont au 8 mars 1999). […].

Des souris protégées de la tremblante par des anticorps anti-prion

Caducee.net, le 10 septembre 2001 : Des chercheurs européens sont parvenu à protéger des souris d'une infection par des protéines prions en exprimant chez ces animaux des anticorps dirigés contre les protéines prions. Bien que cette approche ne soit pas utilisable chez l'homme, les chercheurs estiment que c'est un premier pas vers des moyens d'immunisation. […].

Suspicion de la présence d’une souche similaire à celle de l’ESB chez une chèvre abattue en 2002- Eléments de synthèse et d’analyse

1. Rappel de l’information d’octobre 2004 :, le 10 octobre 2004 : Le réseau français de typage des souches de cas d’ESST identifiés dans le cadre du programme de surveillance communautaire, a signalé, sur une chèvre abattue en 2002, la présence d’un agent infectieux dont les caractéristiques, à ce stade des études, présentent des similitudes avec une souche d’ESB. Un délai de deux ans a été nécessaire pour effectuer des analyses qui ont comporté l’inoculation de la souche suspecte à des souris. Des résultats complémentaires sont attendus au cours des trois prochains mois, qui devraient permettre de confirmer ou d’infirmer cette suspicion. […].

Le 27ème Colloque Médecine et Recherche de la Fondation Ipsen de la série Alzheimer : « Propagation protéinopathique et maladies neurodégénératives»

Businesswire, le 28 février 2012 : Les prions sont des protéines de type Janus synthétisées par les neurones : dans leur conformation globulaire normale, ils participent aux fonctions cellulaires, mais dans certaines circonstances, ils adoptent une configuration en feuillets β plissés, qui forme des agrégats fibreux insolubles perturbant la fonction cellulaire. Cette forme agrégée se retrouve dans les neurones dans un groupe de maladies neurodégénératives connues sous le terme d’encéphalopathies spongiformes transmissibles, qui comprennent le Kuru et la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ) chez l’homme, l’ESB des bovins et la tremblante du mouton (ou scrapie). Toutes ces maladies peuvent être transmises par le contact avec des matières cérébrales d’individus affectés – ce qui a provoqué une grande inquiétude à la fin des années 1980 et au début des années 1990, quand des individus ont développé une forme de MCJ après avoir ingéré des aliments provenant de vaches atteintes d’ESB. […].

Prion : un traitement efficace chez la souris pourrait être utilisable chez l’homme

Caducee.net, le 19 juillet 2002 : Un groupe de chercheurs allemands a mis au point une approche thérapeutique qui permet d’allonger très significativement l’espérance de vie de souris expérimentalement infectées par une souche de prion responsable de tremblante. Les résultats pourraient constituer une nouvelle voie thérapeutique pour les maladies à prion chez l’homme. […].

Les cellules dendritiques impliquées dans la neuro-transmission du prion chez la souris

Caducee.net, le 12 septembre 2001 : L’INSERM a réuni ce matin rue de Tolbiac à Paris la presse dans le cadre d’une Action Thématique Concertée (ATC) sur le prion. L’invité d’honneur était le docteur Pierre Aucouturier, immunologiste à l’unité Inserm 25 qui venait présenter ses derniers travaux sur le rôle des cellules dendritiques dans le transfert vers le cerveau des agents responsables des encéphalopathies spongiformes subaiguës transmissibles (ESST), autrement dit les prions. […].

Une origine humaine à l'ESB ?

Caducee.net, le 03 septembre 2005 : De la nourriture animale contaminée par des restes humains pourrait être à l'origine des premiers cas d'encéphalopathie spongiforme bovine (ESB), proposent des chercheurs dans un article publié dans la revue médicale anglaise The Lancet. […].

‘Vache folle’ et nouvelle forme de la maladie de Creutzfeldt-Jakob : un lien plus fort que jamais

Caducee.net, le 21 décembre 1999 : Au terme d'une élégante série d’expériences menées sur des souris transgéniques exprimant le gène codant pour le prion d’origine bovine, une équipe de chercheurs américains et britanniques livrent les arguments les plus convaincants à ce jour en faveur du passage à l’homme de l’agent responsable de l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB). […].

Etat de la recherche sur les maladies à prions : une conférence de presse à la Fondation pour la Recherche Médicale (FRM)

Caducee.net, le 29 janvier 2001 : Les encéphalopathies subaiguës spongiformes transmissibles (ESST) sont au centre de la conférence organisée aujourd'hui par la FRM. Clairement informative et impartiale, cette réunion permet de dresser un bilan des connaissances sur ces maladies et sur les principaux moyens et enjeux de la recherche sur les prions, ces agents infectieux non conventionnels. […].

Intérêt de la transgénèse pour comprendre les maladies à prions

Hubert LAUDE, le 15 juin 2000 : Le point complet sur intérêt de la transgénèse pour comprendre les maladies à prions : . […].

La forme infectieuse du prion peut fixer le plasminogène

Caducee.net, le 23 novembre 2000 : Des chercheurs suisses et autrichiens viennent de démontrer que la forme pathogène de la protéine prion (PrPSc) peut se lier au plasminogène. Cette interaction PrPSc/plasminogène est spécifique et permet de distinguer la forme pathogène PrPSc de la forme native non infectieuse PrPC. Cette propriété pourrait être utilisée comme outil diagnostique. Néanmoins, ces travaux ne prouvent pas que le plasminogène soit un ligand qui participe in vivo aux mécanismes conduisant à la maladie. […].

Don du sang : exclusion en France des donneurs ayant séjourné plus d'un an en Grande Bretagne entre 1980 et 1996

Caducee.net, le 19 décembre 2000 : Le groupe d'experts chargés d'évaluer le risque éventuel de transmission du prion pathogène par voie sanguine a rendu son rapport public aujourd'hui. Bien que s'accordant sur le fait que ce risque ne soit pas scientifiquement démontré, une minorité d'experts estime qu'une mesure de précaution est nécessaire. Elisabeth Guigou, ministre de l'Emploi et de la Solidarité, et Dominique Gillot, secrétaire d'Etat à la santé, ont décidé "au titre d'une précaution maximale" d'exclure du don du sang les sujets qui ont séjourné au moins un an en Grande Bretagne durant la période 1980-1996. […].

Des chercheurs ont pu bloquer l'accumulation du prion et retarder l'apparition de la maladie chez la souris

Caducee.net, le 19 mai 2000 : Les chercheurs expliquent dans la revue Science que ceci a été rendu possible en faisant disparaître les cellules folliculaires dendritiques de la rate, cellules qui semblent désormais essentielles à la l'accumulation du prion dans la rate avant l'envahissement du système nerveux central. La méthodologie employée pourrait éventuellement amener à une thérapie pour ralentir la progression de la maladie de Creutzfeldt-Jakob. […].

Un nouveau marqueur moléculaire des encéphalopathies spongiformes transmissibles

Caducee.net, le 01 mars 2001 : Des chercheurs écossais ont montré que l'expression d'un gène particulier était profondément perturbée chez plusieurs modèles animaux d'encéphalopathie spongiforme transmissible (EST). Ce résultat est particulièrement intéressant car il pourrait conduire à la mise au point d'un test de dépistage sanguin. Le marqueur en question est spécifique des cellules de la lignée érythrocytaire, ce qui apporte de nouveaux éléments sur la pathogenèse de la maladie. […].

Des Américains identifient des polymères capables d’éliminer les prions

Caducee.net, le 07 décembre 1999 : L’équipe du Prix Nobel Stanley Prusiner annonce avoir identifié que des polymères d’architecture ramifiée sont capables de rapidement éliminer le prion infectieux dans des cellules nerveuses chroniquement infectées en culture. Ces composés de structure dendritique et de masse molaire élevée pourraient s’avérer utiles dans le traitement des maladies neurodégénératives à prions. […].

Des anticorps contre les maladies à prions

Caducee.net, le 06 mars 2003 : Il n’existe actuellement aucun traitement contre les maladies à prions. Cependant, de nouvelles recherches menées chez l’animal indiquent que des anticorps spécifiques pourraient bloquer la réplication des prions et retarder la maladie. […].

Un essai de vaccination contre les maladies à prion

Caducee.net, le 03 juillet 2002 : Des chercheurs de l’Université de New York sont parvenus à retarder l’apparition d’une maladie à prion chez des souris grâce à une immunisation par une protéine prion modifiée. Les anticorps générés jouent un rôle critique dans la durée du retard observé. […].

La fonction biologique de la protéine prion normale se précise

Caducee.net, le 15 septembre 2000 : Des chercheurs français de l'Institut Pasteur et du CNRS viennent de montrer que la protéine prion normale (PrPc) pourrait être impliquée dans la régulation de la transduction (signalisation cellulaire) au niveau des extrémités neuronales. […].

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