nuance

Vous êtes dans : Accueil > Actualités médicales >

Maladies à prions

20 résultats triés par date
affichage des articles n° 1 à 19

L’origine des maladies à prions pourrait bien être le cannibalisme

Caducee.net, le 11 avril 2003 : D’après une étude épidémio-génétique réalisée à la fois sur les populations cannibales de Papouasie-Nouvelle Guinée et sur différentes populations du globe, il apparaît exister de nombreuses évidences anthropologiques allant dans le sens d’une origine préhistorique des maladies à Prions transmissibles à l’homme et véhiculées par les pratiques cannibales courantes avant notre ère. […].

Etat de la recherche sur les maladies à prions : une conférence de presse à la Fondation pour la Recherche Médicale (FRM)

Caducee.net, le 29 janvier 2001 : Les encéphalopathies subaiguës spongiformes transmissibles (ESST) sont au centre de la conférence organisée aujourd'hui par la FRM. Clairement informative et impartiale, cette réunion permet de dresser un bilan des connaissances sur ces maladies et sur les principaux moyens et enjeux de la recherche sur les prions, ces agents infectieux non conventionnels. […].

Intérêt de la transgénèse pour comprendre les maladies à prions

Hubert LAUDE, le 15 juin 2000 : Le point complet sur intérêt de la transgénèse pour comprendre les maladies à prions : . […].

L’ARN pointé du doigt dans les maladies à prions

Caducee.net, le 16 octobre 2003 : L’ARN pourrait faciliter la conversion des protéines prions normales en protéines prions pathogènes, indique un article dans la revue Nature cette semaine. Un deuxième compte rendu décrit comment les particules de prion infectieux peuvent pénétrer dans le cerveau. Ces deux résultats devraient faciliter la compréhension des mécanismes qui conditionnent la survenue des maladies à prions. […].

Des peptides synthétiques pour ramener le prion infectieux à la raison

Caducee.net, le 14 janvier 2000 : Des chercheurs suisses et américains ont identifié des peptides synthétiques capables de convertir le prion pathologique en prion normal en rétablissant son état biochimique et structural d’origine. Cette découverte, publiée dans le Lancet daté du 15 janvier, représente une nouvelle approche thérapeutique dans les maladies à prions. […].

Des anticorps contre les maladies à prions

Caducee.net, le 06 mars 2003 : Il n’existe actuellement aucun traitement contre les maladies à prions. Cependant, de nouvelles recherches menées chez l’animal indiquent que des anticorps spécifiques pourraient bloquer la réplication des prions et retarder la maladie. […].

Traitement des maladies à prion : bientôt un essai clinique

Caducee.net, le 14 août 2001 : Des chercheurs de l'Université de Californie à San Francisco viennent de montrer que deux médicaments connus sont capables de traiter efficacement des cellules de souris infectées par des prions. Les chercheurs espèrent débuter les premiers essais cliniques avant la fin de l'année. […].

‘Vache folle’ et nouvelle forme de la maladie de Creutzfeldt-Jakob : un lien plus fort que jamais

Caducee.net, le 21 décembre 1999 : Au terme d'une élégante série d’expériences menées sur des souris transgéniques exprimant le gène codant pour le prion d’origine bovine, une équipe de chercheurs américains et britanniques livrent les arguments les plus convaincants à ce jour en faveur du passage à l’homme de l’agent responsable de l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB). […].

Des souris protégées de la tremblante par des anticorps anti-prion

Caducee.net, le 10 septembre 2001 : Des chercheurs européens sont parvenu à protéger des souris d'une infection par des protéines prions en exprimant chez ces animaux des anticorps dirigés contre les protéines prions. Bien que cette approche ne soit pas utilisable chez l'homme, les chercheurs estiment que c'est un premier pas vers des moyens d'immunisation. […].

Des anticorps capables d'inhiber la formation des prions pathogènes

Caducee.net, le 16 août 2001 : Des chercheurs américains décrivent dans la revue Nature une classe d'anticorps recombinants capables d'empêcher la formation des protéines prions pathogènes sur un modèle cellulaire de l'infection. D'après les scientifiques, ces résultats pourraient ouvrir la voie à l'utilisation d'anticorps dans le traitement de ces maladies. […].

Une preuve directe du caractère infectieux du prion

Caducee.net, le 28 juillet 2000 : De nouvelles recherches sur des levures confirment que les prions peuvent agir comme des agents infectieux en propageant des changements de conformations dans des cellules saines. Cette étude réalisée par des chercheurs de l'Université de Californie montre également que l'accumulation de protéines anormales ne nécessite pas de génome particulier. […].

Le complément est impliqué dans la réplication du prion

Caducee.net, le 02 avril 2001 : Deux publications scientifiques indiquent que le complément participe à la localisation et au processus de réplication du prion dans la rate. Chez des souris infectées par un prion pathogène, l'absence de certains facteurs du complément retarde l'apparition de la maladie. Néanmoins, il semble prématuré d'envisager que ces facteurs du complément puissent être rapidement utilisés comme cibles thérapeutiques. […].

Creutzdfeldt-Jakob : du prion détecté dans les muscles et la rate

Caducee.net, le 05 novembre 2003 : Le prion est détectable dans le muscle et la rate de patients atteints d’une forme sporadique de maladie de Creutzdfeldt-Jakob (MCJ sporadique), révèle une étude publiée dans le New England Journal of Medicine du 6 novembre. C’est la première fois que l’on rapporte la présence du prion dans ces tissus chez ces patients. […].

Une maladie génétique infectieuse ?

Caducee.net, le 09 février 2009 : Serait-il possible d'attraper une maladie génétique par contamination ? En étudiant la maladie de Huntington, des chercheurs du Laboratoire d'enzymologie et biochimie structurales du CNRS, en collaboration avec l'équipe du Pr Ron Kopito de l'Université de Stanford, ont montré que la forme de la protéine huntingtine normale peut acquérir une forme anormale sans que le gène qui la code soit modifié. Ces chercheurs ont observé que des agrégats de huntingtine, caractéristiques de la maladie de Huntington, sont capables d'induire l'agrégation de la forme normale de la protéine. Ces travaux sont publiés dans la revue Nature Cell Biology de février 2009. […].

Un mécanisme commun pour les maladies dues à une mauvaise conformation protéique ?

Caducee.net, le 04 avril 2002 : Des pathologies comme la maladie d'Alzheimer ou les encéphalopathies spongiformes sont liées à la formation d'agrégats protéiques. Le passage des protéines d'une conformation tridimensionnelle normale à une conformation anormale peut initier cette agrégation et donner naissance à des structures cytotoxiques. Deux articles qui paraissent aujourd'hui dans Nature détaillent ces évènements et leurs conséquences. Ainsi, on peut légitimement envisager que ces pathologies partagent une origine commune, liée à une erreur dans l'acquisition de la structure spatiale des protéines. […].

Un nouveau médicament pour traiter les amyloses?

Caducee.net, le 16 mai 2002 : Maladie d’Alzheimer, diabète de type 2,… Autant de pathologies menant à des amyloses, caractérisées par des dépôts fibrillaires insolubles dans les tissus, provoquant leur lésions et l’apparition des symptômes. La protéine SAP (serum amyloid P component) participe à la formation de ces réseaux en se liant fortement aux fibrilles et en les stabilisant. Une équipe internationale menée par Mark Pepys du Royal Free and University College Medical School (Londres) a mis au point un composé prévenant l’attachement de SAP aux fibrilles et réduisant ainsi la dégradation des organes provoquée par l’accumulation anormale des réseaux amyloïdiens. […].

La Technologie STERRAD d'ASP approuve par l'AFS-SAPS pour l'inactivation complète des prions

PR Newswire, le 29 avril 2010 : PARIS, April 29, 2010 /PRNewswire/ -- La société Advanced Sterilization Products (ASP) a annoncé aujourd'hui que l'Agence française de sécurité sanitaire des produits de santé (AFSSAPS), est sur le point d'approuver les systèmes STERRAD(R) NX(TM) et STERRAD(R) 100NX(TM), de stérilisation à basse température par gaz plasma de peroxyde d'hydrogène pour l'inactivation totale des prions. […].

Des tétracyclines pour réduire le caractère infectieux des prions

Caducee.net, le 30 juillet 2002 : Une équipe de chercheurs italiens vient de montrer que des tétracyclines peuvent diminuer le potentiel infectieux des prions. Des extraits de cerveaux infectés par le prion ont été traités avec ces antibiotiques avant de les injecter à des hamsters. Cette démarche a permis d’allonger la durée de vie des animaux infectés. L’effet observé n’est pas lié au pouvoir antibactérien des tétracyclines mais plutôt à une modification de la résistance des prions aux protéases. […].

12
nuance

Les plus