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Prions

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Des prions dans le muscle squelettique

Caducee.net, le 19 mars 2002 : Sous ce titre à la fois clair et accrocheur, une équipe menée par Stanley Prusiner décrit dans la revue scientifique PNAS comment le muscle squelettique de souris peut propager des prions et les accumuler à des taux élevés. Ces travaux sur des souris expérimentalement infectées soulèvent une fois encore la question de la présence de prion dans le muscle du bétail infecté. Selon Prusiner et ses confrères, il est urgent de vérifier cette hypothèse, bien que les voies de transmission utilisées dans les expériences soient très différentes de celles relatives à la consommation humaine. […].

Etat de la recherche sur les maladies à prions : une conférence de presse à la Fondation pour la Recherche Médicale (FRM)

Caducee.net, le 29 janvier 2001 : Les encéphalopathies subaiguës spongiformes transmissibles (ESST) sont au centre de la conférence organisée aujourd'hui par la FRM. Clairement informative et impartiale, cette réunion permet de dresser un bilan des connaissances sur ces maladies et sur les principaux moyens et enjeux de la recherche sur les prions, ces agents infectieux non conventionnels. […].

Des Américains identifient des polymères capables d’éliminer les prions

Caducee.net, le 07 décembre 1999 : L’équipe du Prix Nobel Stanley Prusiner annonce avoir identifié que des polymères d’architecture ramifiée sont capables de rapidement éliminer le prion infectieux dans des cellules nerveuses chroniquement infectées en culture. Ces composés de structure dendritique et de masse molaire élevée pourraient s’avérer utiles dans le traitement des maladies neurodégénératives à prions. […].

Des anticorps capables d'inhiber la formation des prions pathogènes

Caducee.net, le 16 août 2001 : Des chercheurs américains décrivent dans la revue Nature une classe d'anticorps recombinants capables d'empêcher la formation des protéines prions pathogènes sur un modèle cellulaire de l'infection. D'après les scientifiques, ces résultats pourraient ouvrir la voie à l'utilisation d'anticorps dans le traitement de ces maladies. […].

L’origine des maladies à prions pourrait bien être le cannibalisme

Caducee.net, le 11 avril 2003 : D’après une étude épidémio-génétique réalisée à la fois sur les populations cannibales de Papouasie-Nouvelle Guinée et sur différentes populations du globe, il apparaît exister de nombreuses évidences anthropologiques allant dans le sens d’une origine préhistorique des maladies à Prions transmissibles à l’homme et véhiculées par les pratiques cannibales courantes avant notre ère. […].

ProMetic et MacoPharma annoncent la réussite concluante d'études cliniques sur le filtre de réduction des prions P-Capt(MD)

PR Newswire, le 18 janvier 2008 : CAMBRIDGE, Royaume-Uni et LILLE, France, January 18 /PRNewswire/ -- ProMetic Sciences de la Vie inc. (« ProMetic ») et MacoPharma ont annoncé la conclusion avec succès de deux études cliniques effectuées auprès de personnes volontaires utilisant le filtre de réduction des prions P-Capt(MD) pour des concentrés de globules rouges. Les études cliniques évaluaient l'effet du filtre sur les unités de concentré de globules rouges recueillies auprès de personnes volontaires, afin de s'assurer que l'utilisation du filtre n'a aucun effet négatif sur les globules rouges. Les données n'ont démontré aucun impact négatif. […].

Maladie à prions : une nouvelle technique pour des tests de dépistage plus sensibles

Caducee.net, le 14 juin 2001 : Des chercheurs de l'Institut de Recherche Pharmaceutique Serono à Genève ont mis au point une technique d'amplification de la protéine prion anormale. Cette technique novatrice permet de détecter des concentrations extrêmement faibles de prion anormal. Nommée PMCA pour "Protein Misfolding Cyclic Amplification", cette approche est décrite dans l'édition du 14 juin de la revue Nature. […].

Des anticorps spécifiques des protéines prions anormales

Caducee.net, le 03 juin 2003 : Des anticorps dirigés contre une séquence spécifique d’acides aminés peuvent reconnaître les formes variantes du prion associées à la maladie, mais pas les protéines prion normales. Selon les chercheurs à l’origine de cette découverte, ces résultats pourraient trouver des applications dans le diagnostic et le traitement des maladies à prion. […].

L’ARN pointé du doigt dans les maladies à prions

Caducee.net, le 16 octobre 2003 : L’ARN pourrait faciliter la conversion des protéines prions normales en protéines prions pathogènes, indique un article dans la revue Nature cette semaine. Un deuxième compte rendu décrit comment les particules de prion infectieux peuvent pénétrer dans le cerveau. Ces deux résultats devraient faciliter la compréhension des mécanismes qui conditionnent la survenue des maladies à prions. […].

Des souris protégées de la tremblante par des anticorps anti-prion

Caducee.net, le 10 septembre 2001 : Des chercheurs européens sont parvenu à protéger des souris d'une infection par des protéines prions en exprimant chez ces animaux des anticorps dirigés contre les protéines prions. Bien que cette approche ne soit pas utilisable chez l'homme, les chercheurs estiment que c'est un premier pas vers des moyens d'immunisation. […].

Traitement des maladies à prion : bientôt un essai clinique

Caducee.net, le 14 août 2001 : Des chercheurs de l'Université de Californie à San Francisco viennent de montrer que deux médicaments connus sont capables de traiter efficacement des cellules de souris infectées par des prions. Les chercheurs espèrent débuter les premiers essais cliniques avant la fin de l'année. […].

Des tétracyclines pour réduire le caractère infectieux des prions

Caducee.net, le 30 juillet 2002 : Une équipe de chercheurs italiens vient de montrer que des tétracyclines peuvent diminuer le potentiel infectieux des prions. Des extraits de cerveaux infectés par le prion ont été traités avec ces antibiotiques avant de les injecter à des hamsters. Cette démarche a permis d’allonger la durée de vie des animaux infectés. L’effet observé n’est pas lié au pouvoir antibactérien des tétracyclines mais plutôt à une modification de la résistance des prions aux protéases. […].

Des anticorps contre les maladies à prions

Caducee.net, le 06 mars 2003 : Il n’existe actuellement aucun traitement contre les maladies à prions. Cependant, de nouvelles recherches menées chez l’animal indiquent que des anticorps spécifiques pourraient bloquer la réplication des prions et retarder la maladie. […].

La Technologie STERRAD d'ASP approuve par l'AFS-SAPS pour l'inactivation complète des prions

PR Newswire, le 29 avril 2010 : PARIS, April 29, 2010 /PRNewswire/ -- La société Advanced Sterilization Products (ASP) a annoncé aujourd'hui que l'Agence française de sécurité sanitaire des produits de santé (AFSSAPS), est sur le point d'approuver les systèmes STERRAD(R) NX(TM) et STERRAD(R) 100NX(TM), de stérilisation à basse température par gaz plasma de peroxyde d'hydrogène pour l'inactivation totale des prions. […].

Et le prion du saumon ?

Caducee.net, le 28 février 2003 : Les prions des saumons de l’Atlantique et du poisson lune ont une séquence et une structure similaires à celles des prions humains et bovins, selon article paru dans la revue FEBS Letters. Ces données posent une fois encore la question de la transmission des infections à prion entre les espèces. […].

Intérêt de la transgénèse pour comprendre les maladies à prions

Hubert LAUDE, le 15 juin 2000 : Le point complet sur intérêt de la transgénèse pour comprendre les maladies à prions : . […].

‘Vache folle’ et nouvelle forme de la maladie de Creutzfeldt-Jakob : un lien plus fort que jamais

Caducee.net, le 21 décembre 1999 : Au terme d'une élégante série d’expériences menées sur des souris transgéniques exprimant le gène codant pour le prion d’origine bovine, une équipe de chercheurs américains et britanniques livrent les arguments les plus convaincants à ce jour en faveur du passage à l’homme de l’agent responsable de l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB). […].

Le 27ème Colloque Médecine et Recherche de la Fondation Ipsen de la série Alzheimer : « Propagation protéinopathique et maladies neurodégénératives»

Businesswire, le 28 février 2012 : Les prions sont des protéines de type Janus synthétisées par les neurones : dans leur conformation globulaire normale, ils participent aux fonctions cellulaires, mais dans certaines circonstances, ils adoptent une configuration en feuillets β plissés, qui forme des agrégats fibreux insolubles perturbant la fonction cellulaire. Cette forme agrégée se retrouve dans les neurones dans un groupe de maladies neurodégénératives connues sous le terme d’encéphalopathies spongiformes transmissibles, qui comprennent le Kuru et la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ) chez l’homme, l’ESB des bovins et la tremblante du mouton (ou scrapie). Toutes ces maladies peuvent être transmises par le contact avec des matières cérébrales d’individus affectés – ce qui a provoqué une grande inquiétude à la fin des années 1980 et au début des années 1990, quand des individus ont développé une forme de MCJ après avoir ingéré des aliments provenant de vaches atteintes d’ESB. […].

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