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Structure du récepteur HER3

Des biophysiciens du Howard Hughes Medical Institute à l’université Johns Hopkins de Baltimore (Maryland, EU) ont déterminé par cristallographie la structure atomique de la région extracellulaire du récepteur HER3 (Erb3), un des membres de la familles des récepteurs du facteur de croissance épidermique (EGF). Les données observées permettent de mieux comprendre les changements de conformation du récepteur durant la liaison avec son ligand, fournissant ainsi de nouvelles approches thérapeutiques pour moduler l’activité des différents récepteurs HER impliqués pour certains dans le développement de cancers.

Il a fallu plus de deux années pour élucider la structure 3D de HER3, ont commenté Hyun-Soo Cho et Daniel Leahy, les co-auteurs de l’étude publiée en avance sur le site internet de la revue Science.

Les chercheurs, qui ont résolu la structure de la région extracellulaire du récepteur HER3 (celle qui lie EGF) avec une précision de 2,6 A, ont constaté des homologies avec le récepteur à l’IGF1 (insulin –like growth factor 1).

Une des caractéristiques inattendues observées a résidé dans la découverte d’une région contenant deux boucles en forme de doigts (snap region) interagissant entre elles et stabilisant la structure.

HER1 et HER4 ont les mêmes séquences au niveau de la région snap, mais pas HER2 (impliqué dans certaines formes de cancer du sein).

Les auteurs pensent que sur la base de leurs données cristallographiques, on pourra adopter de nouvelles stratégies thérapeutiques anti-cancéreuses visant à contrôler l’activité des récepteurs HER.

Source: Science 1er août 2002; publication avancée sur le site Science magazine, Science 10.1126/science.1074611

PI

Descripteur MESH : Cristallographie , Baltimore , Croissance , Facteur de croissance épidermique , Maryland , Membres , Science , Doigts , Internet , Tumeurs du sein

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